Los 20 residuos aminoacídicos presentan propiedades diferentes en una proteína. Así, algunos de ellos como la lisina y la arginina son básicos (con carga positiva), otros como el ácido aspártico y el ácido glutámico son ácidos (con carga negativa), siendo los cuatro polares y altamente hidrofílicos lo que lleva a que se ubiquen preferencialmente en ambientes acuosos el que puede ser tanto el medio interno como el medio externo de la célula. Por su parte, la cisteína, glicina, treonina, serina, tirosina, histidina, glutamina y asparragina, son polares pero sin carga, mientras que la isoleucina, valina, leucina, fenilalanina, metionina, alanina, triptófano y prolina son no polares y por lo tanto, hidrófobos, esta condición favorece la ubicación de estos aminoácidos en las regiones transmebranales manteniendo contacto con la bicapa lipídica.
La inspección de la secuencia de aminoácidos de una proteína nos entrega luces sobre la estructura secundaria y terciaria de ésta, lo que se refiere a cómo la cadena se pliega y conforma en el medio. Un arreglo muy común es la a-hélice, en la cual una sección de la proteína formada por una hélice es estabilizada por puentes de hidrógeno entre los residuos que la forman. La hélice gira hacia la derecha por lo que es dextrógira compuesta por unos 3,6 aminoácidos por vuelta, donde cada aminoácido está separado 1.5 Å.
Figura 1: representación esquemática de una hélice alfa.
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